INFLUENCE OF DIFFERENT FOOD ADDITIVES AND INGREDIENTS ON THE TECHNOLOGICAL CHARACTERISTICS OF ANIMAL PROTEINS


https://doi.org/10.21323/2414-438X-2016-1-3-48-56

Full Text:


Abstract

In the present review, we focus on the features of the collagen structure. In particular, we report the correlation between the amount of proline and hydroxyproline and the temperature of denaturation, as well as the changes of collagen structure after thermal treatment. After cooling, denaturated collagen forms dense jellies which may absorb a large amount of water. The influence of pH on the denaturalion temperature, solubility and
the strength characteristics of collagen-containing proteins are described. The review also describes the data on the influence of various food additives and chemicals (acids, alkalis, salts i.a. phosphates, hydrocolloids) on the collagen protein structure and technological properties. The effect of acids, alkalis, salts on the properties of collagen depends
on the nature and strength of the ions and their affinity for the collagen ions. The interactions between the collagen proteins and hydrocolloids result in the synergetic effect. Phosphates and collagen form solid structures.

About the Authors

N. A. Drozdova
The V.M. Gorbatov All-Russian Meat Research Institute
Russian Federation
candidate of technical sciences, research scientist


V. V. Nasonova
The V.M. Gorbatov All-Russian Meat Research Institute
Russian Federation
candidate of technical sciences, leading research scientist


References

1. Глотова И.А. Реологические характеристики полифункциональных дисперсионных систем на основе коллагеновых белков животных тканей / И.А. Глотова, Ю.В. Болтыхов // Успехи современного естествознания. — 2008. — №2. — C. 43–44.

2. Омаров Р.С. Белки животного происхождения в производстве мясопродуктов / Р.С. Омаров, О.В. Сычева, С.Н. Шлыков // Мясная индустрия. — 2011. — №3. — С. 36–38.

3. Неклюдов А.Д., Иванкин А.Н. Коллаген: получение, свойства и применение. — М.: ГОУ ВПО МГУЛ. — 2007. C. 12.

4. Gomez-Guillen M.C. Functional and bioactive properties of collagen and gelatin from alternative sources / M.C. Gomez-Guillen, B. Gimenez, M.E. Lopez-Caballero, M.P. Montero // Food Hydrocolloids. –2011. -№25. -P. 1813–1827.

5. Rizk M. A, Mostafa N. Y. Extraction and Characterization of Collagen from Buffalo Skin for Biomedical Applications. Orient J Chem 2016;32(3).

6. Hashim et al. Collagen in food and beverage industries /P. Hashim, M. S. Mohd Ridzwan, J. Bakar, D. Mat Hashim // International Food Research Journal. — 2015. — V.22(1). P. 1–8.

7. Zhang Y. General Solution for Stabilizing Triple Helical Collagen. / Y. Zhang, M. Herling, D.M. Chenoweth // J. Am. Chem. Soc. 2016. 138 (31). P. 9751–9754.

8. Сметанина Л.Б. Новые направления в производстве ветчинных консервов / Л.Б. Сметанина, И.Г. Анисимова, О.В. Воробьева // Всё о мясе. — 2007. — № 5. — C. 28–31.

9. Lepetit J. Collagen contribution to meat toughness: Theoretical aspects // Meat Science. — 2008. — V. 80. — P. 960–967.

10. Жаринов А.И. Термическая обработка мясных изделий //Мясные технологии. — 2011. — № 1 (97). — С. 28–33.

11. Постников С.И. Современные белковые препараты животного происхождения для вареных колбасных изделий /С.И. Постников, И.В. Рыжинкова // Мясная индустрия. — 2009. — № 11. — C. 43–45.

12. Михайлов А.Н. Химия и физика коллагена кожного покрова. М. — 1980. C. 166–183.

13. Wallace D.G. Multiple denaturational transitions in fibrillar collagen / D.G. Wallace, R.A. Condell, J.W. Donovan, A. Paivinen, W. M. Rhee, S. B. Wade // Biopolymers. — 1986. — №25 (10). —P. 1875–1893.

14. Latorrea M.E. New recommendations for measuring collagen solubility / M.E. Latorrea, A.L. Lifschitzb, P.P. Purslowc // Meat Science. — 2016. V. 118. P. 78–81.

15. Семенова А.А. Функциональные свойства животного белка с низким рН и перспективы его использования в технологии сырокопченых колбас / А.А. Семенова, Е.К. Туниева, А.И. Рогатин // Все о мясе. — 2011. — №5. — C.40–41.

16. Игнатьева Н.Ю. Коллаген — основной белок соединительной ткани (обзор). // Эстетическая медицина. — 2005. — T. VI. — № 3. — С. 247–256.

17. Зайдес А.Л. Структура коллагена и её изменения при обработках. М. — 1960. — C.170–194.

18. Баблоян О.О. Производство клея и желатина на кожевенных заводах / О.О. Баблоян, Д. П. Радкевич, Н.А. Тимохин //М.: 1972. 174 с.

19. Sarbon N. M. Effects of different types and concentration of salt on the rheological and thermal properties of sin croaker and shortfin scad skin gelatin / Sarbon N. M., Cheow C. S., Kyaw Z. W., Howell N. K. // International Food Research Journal. — 2014. — V.21 (1). P. 317–324.

20. Choi S. S. Physicochemical and sensory characteristics of fish gelatin / Choi S. S., Regenstein J. M. // Journal of Food Science. — 2000. — V. 65 (2). P. 194–199.

21. Changdao Mu. Collagen Cryogel Cross-Linked by Dialdehyde Starch / Changdao Mu, Fang Liu, Qingsu Cheng, Hongli Li, Bo Wu, Guangzhao Zhang, Wei Lin // Macromolecular Materials and Engineering. –2010, V. 295 (2). P. 100–107.

22. Stephan Busche. Collagen based functional proteins. //Fleisch wirtschaft international. — 2011. — №3. P. 48.

23. Семенова А.А. Влияние пищевых животных ингредиентов на гелеобразующую способность каппа-каррагинана / А.А. Семенова, М.В. Трифонов // Все о мясе. — 2006. — №4. — C. 13–14.

24. Ladwig K. M. Effects of Collagen and Alkaline Phosphate on Time of Chopping, Emulsion Stability and Protein Solubility of Fine-Cut Meat Systems / Ladwig K. M., Knipe C. L., Sebranek J. G. //Journal of Food Science. — 1989. V. 54 (3). P. 541–544.

25. Du С. Formation of calcium phosphate/collagen composites through mineralization of collagen matrix / Du С, Cui F. Z., Zhang W., Feng Q. L., Zhu X. D., de Groot K. // Journal of Biomedical Materials Research. — 2000. V. 50 (4). P. 518–527.


Supplementary files

For citation: Drozdova N.A., Nasonova V.V. INFLUENCE OF DIFFERENT FOOD ADDITIVES AND INGREDIENTS ON THE TECHNOLOGICAL CHARACTERISTICS OF ANIMAL PROTEINS. Theory and practice of meat processing. 2016;1(3):48-56. https://doi.org/10.21323/2414-438X-2016-1-3-48-56

Views: 438

Refbacks

  • There are currently no refbacks.


Creative Commons License
This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 2414-438X (Print)
ISSN 2414-441X (Online)