meatTheory and practice of meat processingТеория и практика переработки мяса2414-438X2414-441XФГБНУ «Федеральный научный центр пищевых систем им. В.М. Горбатова» РАН10.21323/2414-438X-2018-3-3-56-63meat-98Research ArticleСтатьиCOMPARATIVE STUDY OF AUTOLYTIC CHANGES IN PORK AND BEEF MUSCLE TISSUE PROTEOMEСРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ АВТОЛИТИЧЕСКИХ ИЗМЕНЕНИЙ ПРОТЕОМА МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ СВИНИНЫ И ГОВЯДИНЫЧернухаИ. М.ChernukhaIrina M.

доктор технических наук, профессор, член-корреспондент РАН, главный научный сотрудник Экспериментальной клиники-лаборатории биологически активных веществ животного происхождения

109316, Москва, ул. Талалихина, 26Тел.: +7–495–676–63–21

doctor of technical sciences, professor, corresponding member to the Russian Academy of Sciences, leading research scientist, Experimental clinic-laboratory «Biologically active substances of an animal origin»

109316, Moscow, Talalikhina str., 26Tel: +7–495–676–63–21

imcher@inbox.ruАхремкоА. Г.AkhremkoAnastasiya G.

младший научный сотрудник Экспериментальной клиники-лаборатории биологически активных веществ животного происхождения

109316, г. Москва, ул. Талалихина, 26Тел.: +7–495–676–92–11

junior researcher, Experimental clinic-laboratory «Biologically active substances of an animal origin»

109316, Moscow, Talalikhina str., 26Tel.: +7–495–676–92–11

a.ahremko@fncps.ruФедеральный научный центр пищевых систем им. В.М. Горбатова РАН, МоскваРоссияV.M. Gorbatov Federal Research Center for Food Systems of Russian Academy of Sciences, MoscowRussian Federation201828092018335663Copyright © Chernukha I.M., Akhremko A.G., 20182018Чернуха И.М., Ахремко А.Г.Chernukha I.M., Akhremko A.G.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://www.meatjournal.ru/jour/article/view/98

The paper presents the studies on the autolytic transformations in pork and beef samples by proteomic methods. The changes in the protein fractions were analyzed by one-dimensional and two- dimensional electrophoresis with the following identification by mass-spectrometric methods. The changes in muscle proteins in the course of autolytic processes were found. For example, the intensity of the protein spots of pyruvate kinase, myosin light chains and adenylate kinase increased during autolysis. The fragments of myosin light chains appeared. The activity of the endogenous enzymes, such as calpain 3 and cathepsin D in the course autolysis was also studied. During the first 24 hours after animal slaughter, the activity of these enzymes reached the maximum level and then decreased. The results of the performed investigations confirmed that pork and beef have different rate of autolysis but similar proteomic changes.

В работе представлены исследования по изучению автолитических превращений в мышцах свинины и говядины протеомными методами. Изменения белковых фракций анализировали одномерным и двумерным электрофорезом с дальнейшей идентификацией масс-спектрометрическими методами, были обнаружены изменения в мышечных белках, с течением автолитических процессов. Так, интенсивность белковых пятен пируваткиназы, легких цепей миозина и аденилаткиназы увеличивалась в процессе автолиза. Отмечается появление фрагментов легких цепей миозина. Также была изучена активность эндогенных ферментов, таких как кальпаин 3 и катепсин D в ходе автолиза. В первые 24 часа после убоя животного активность данных ферментов достигала максимального значения, затем снижалась. Результаты проведенных исследований подтвердили, что у свинины и говядины различная скорость протекания автолиза, но сходные протеомные изменения.

автолизсвининаговядинапротеомикаэлектрофорезбелокautolysisporkbeefproteomicselectrophoresisproteinReferencesChernukha, I.M., Fedulova, L.V., Akhremko, A.G., Kotenkova, E.A. (2017). A comparative study of Sus scrofa m. Longissimus dorsiwith different changes in quality. Potravinarstvo Slovak Journal of Food Sciences, 11(1), 398–402.Chernukha, I.M., Fedulova, L.V., Akhremko, A.G., Kotenkova, E.A. (2017). A comparative study of Sus scrofa m. Longissimus dorsi with different changes in quality. Potravinarstvo Slovak Journal of Food Sciences,11(1), 398–402.Kim, Y.H.B., Warner, R.D., Rosenvold, K. (2014). Influence of high pre-rigor temperature and fast pH fall on muscle proteins and meat quality: a review. Animal Production Science, 54(4), 375–395.Kim, Y.H.B., Warner, R.D., Rosenvold, K. (2014). Influence of high pre-rigor temperature and fast pH fall on muscle proteins and meat quality: a review. Animal Production Science, 54(4), 375–395.Brewer, S., Novakofski, J. (2008). Consumer sensory evaluations of aging effects on beef quality. Journal of Food Science, 73(1), S78-S82.Brewer, S., Novakofski, J. (2008). Consumer sensory evaluations of aging effects on beef quality. Journal of Food Science, 73(1), S78‑S82.Вострикова, Н.Л., Куликовский, А.В., Чернуха, И.М., Ковалев, Л.И., Савчук, С.А. (2017). Определение белков мышечной ткани методами 2D электрофореза и время пролетной масс-спектрометрии. Журнал аналитической химии, 72(10), 932–943.Vostrikova, N.L., Kulikovskiy, A.V., Chernukha, I.M., Kovalev, L.I., Savchuk, S.A. (2017). Determination of muscle proteins by 2D methods of electrophoresis and time-of-flight mass spectrometry. Journal of Analytical Chemistry, 72(10), 1102–1112.Vostrikova, N.L., Kulikovskii, A.V., Chernuha, I.M., Ivankin, A.N. (2017). Identification of Animal Muscle Proteins by 2D-Electrophoresis and Time-of-Flight Mass Spectrometry. Chemical and Biomolecular Engineering, 2(2), 96–105.Vostrikova, N.L., Kulikovskii, A.V., Chernuha, I.M., Ivankin, A.N. (2017). Identification of Animal Muscle Proteins by 2D-Electrophoresis and Time-of-Flight Mass Spectrometry. Chemical and Biomolecular Engineering, 2(2), 96–105.Lomiwes, D., Farouk, M.M., Wu, G., Young, O.A. (2014). The development of meat tenderness is likely to be compartmentalised by ultimate pH. Meat Science,96 (1), 646–651.Lomiwes, D., D., Farouk, M.M., Wu, G., Young, O.A (2014). The development of meat tenderness is likely to be compartmentalised by ultimate pH. Meat Science, 96 (1), 646–651.Pomponio, L., Ertbjerg, P. (2012). The effect of temperature on the activity of μ‑and m‑calpain and calpastatin during post-mortem storage of porcine longissimus muscle. Meat science, 91(1), 50–55.Pomponio, L., Ertbjerg, P. (2012). The effect of temperature on the activity of μ‑and m‑calpain and calpastatin during post-mortem storage of porcine longissimus muscle. Meat science, 91(1), 50–55.Geesink, G. H., Taylor, R. G., Koohmarai M. (2005). Calpain 3/p94 is not involved in postmortem proteolysis. Journal of Animal Science,83(7), 1646–1652.Geesink, G. H., Taylor, R. G., Koohmarai M. (2005). Calpain 3/p94 is not involved in postmortem proteolysis. Journal of Animal Science,83(7), 1646–1652.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.