meatTheory and practice of meat processingТеория и практика переработки мяса2414-438X2414-441XФГБНУ «Федеральный научный центр пищевых систем им. В.М. Горбатова» РАН10.21323/2414-438X-2016-1-3-48-56meat-29Research ArticleСтатьиINFLUENCE OF DIFFERENT FOOD ADDITIVES AND INGREDIENTS ON THE TECHNOLOGICAL CHARACTERISTICS OF ANIMAL PROTEINSВЛИЯНИЕ РАЗЛИЧНЫХ ПИЩЕВЫХ ДОБАВОК И ИНГРЕДИЕНТОВ НА ТЕХНОЛОГИЧЕСКИЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ ЖИВОТНЫХ БЕЛКОВДроздоваН. А.DrozdovaN. A.

кандидат технических наук, научный сотрудник

candidate of technical sciences, research scientist

drozdova@vniimp.ruНасоноваВ. В.NasonovaV. V.

кандидат технических наук, руководитель направления

candidate of technical sciences, leading research scientist

nasonova@vniimp.ruВсероссийский научно-исследовательский институт мясной промышленности имени В.М. ГорбатоваРоссияThe V.M. Gorbatov All-Russian Meat Research InstituteRussian Federation201625102016134856Copyright © Drozdova N.A., Nasonova V.V., 20162016Дроздова Н.А., Насонова В.В.Drozdova N.A., Nasonova V.V.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://www.meatjournal.ru/jour/article/view/29

In the present review, we focus on the features of the collagen structure. In particular, we report the correlation between the amount of proline and hydroxyproline and the temperature of denaturation, as well as the changes of collagen structure after thermal treatment. After cooling, denaturated collagen forms dense jellies which may absorb a large amount of water. The influence of pH on the denaturalion temperature, solubility andthe strength characteristics of collagen-containing proteins are described. The review also describes the data on the influence of various food additives and chemicals (acids, alkalis, salts i.a. phosphates, hydrocolloids) on the collagen protein structure and technological properties. The effect of acids, alkalis, salts on the properties of collagen dependson the nature and strength of the ions and their affinity for the collagen ions. The interactions between the collagen proteins and hydrocolloids result in the synergetic effect. Phosphates and collagen form solid structures.

В данной статье представляется информация о функционально-технологических свойствах коллагенсодержащих белков. Рассмотрены особенности строения коллагена, зависимость температуры денатурации от содержания пролина и гидроксипролина. Представлены данные об изменениях в структуре коллагена в условиях тепловой обработки. После охлаждения сваренного коллагена в результате образуются прочные студни, способные удерживать большое количество воды. Описано влияние уровня рН на температуру денатурации, растворимость коллагена в воде, прочностные характери-стики коллагенсодержащих белков. Приведены данные о степени влияния различных пищевых добавок и химических веществ, а именно кислот и щелочей, солей, фосфатов, гидроколлоидов на структуру и функционально-технологические свойства коллагенсодержащего белка. Влияние кислот, щелочей, солей на свойства коллагена зависит от природы и силы ионов и их сродства с ионами коллагенового белка. Взаимодействие коллагеновых белков и гидроколлоидов приводит к синергетическому эффекту. Фосфаты вместе с коллагеном образуют прочные структуры.

коллагенсодержащий белоктемпература денатурации коллагенадействие солей/кислот/щелочей на коллагенcollagen proteinpHdenaturation temperatureinfluence salts/acids/alkalis on collagenReferencesГлотова И.А. Реологические характеристики полифункциональных дисперсионных систем на основе коллагеновых белков животных тканей / И.А. Глотова, Ю.В. Болтыхов // Успехи современного естествознания. — 2008. — №2. — C. 43–44.Глотова И.А. Реологические характеристики полифункциональных дисперсионных систем на основе коллагеновых белков животных тканей / И.А. Глотова, Ю.В. Болтыхов // Успехи современного естествознания. — 2008. — №2. — C. 43–44.Омаров Р.С. Белки животного происхождения в производстве мясопродуктов / Р.С. Омаров, О.В. Сычева, С.Н. Шлыков // Мясная индустрия. — 2011. — №3. — С. 36–38.Омаров Р.С. Белки животного происхождения в производстве мясопродуктов / Р.С. Омаров, О.В. Сычева, С.Н. Шлыков // Мясная индустрия. — 2011. — №3. — С. 36–38.Неклюдов А.Д., Иванкин А.Н. Коллаген: получение, свойства и применение. — М.: ГОУ ВПО МГУЛ. — 2007. C. 12.Неклюдов А.Д., Иванкин А.Н. Коллаген: получение, свойства и применение. — М.: ГОУ ВПО МГУЛ. — 2007. C. 12.Gomez-Guillen M.C. Functional and bioactive properties of collagen and gelatin from alternative sources / M.C. Gomez-Guillen, B. Gimenez, M.E. Lopez-Caballero, M.P. Montero // Food Hydrocolloids. –2011. -№25. -P. 1813–1827.Gomez-Guillen M.C. Functional and bioactive properties of collagen and gelatin from alternative sources / M.C. Gomez-Guillen, B. Gimenez, M.E. Lopez-Caballero, M.P. Montero // Food Hydrocolloids. –2011. -№25. -P. 1813–1827.Rizk M. A, Mostafa N. Y. Extraction and Characterization of Collagen from Buffalo Skin for Biomedical Applications. Orient J Chem 2016;32(3).Rizk M. A, Mostafa N. Y. Extraction and Characterization of Collagen from Buffalo Skin for Biomedical Applications. Orient J Chem 2016;32(3).Hashim et al. Collagen in food and beverage industries /P. Hashim, M. S. Mohd Ridzwan, J. Bakar, D. Mat Hashim // International Food Research Journal. — 2015. — V.22(1). P. 1–8.Hashim et al. Collagen in food and beverage industries /P. Hashim, M. S. Mohd Ridzwan, J. Bakar, D. Mat Hashim // International Food Research Journal. — 2015. — V.22(1). P. 1–8.Zhang Y. General Solution for Stabilizing Triple Helical Collagen. / Y. Zhang, M. Herling, D.M. Chenoweth // J. Am. Chem. Soc. 2016. 138 (31). P. 9751–9754.Zhang Y. General Solution for Stabilizing Triple Helical Collagen. / Y. Zhang, M. Herling, D.M. Chenoweth // J. Am. Chem. Soc. 2016. 138 (31). P. 9751–9754.Сметанина Л.Б. Новые направления в производстве ветчинных консервов / Л.Б. Сметанина, И.Г. Анисимова, О.В. Воробьева // Всё о мясе. — 2007. — № 5. — C. 28–31.Сметанина Л.Б. Новые направления в производстве ветчинных консервов / Л.Б. Сметанина, И.Г. Анисимова, О.В. Воробьева // Всё о мясе. — 2007. — № 5. — C. 28–31.Lepetit J. Collagen contribution to meat toughness: Theoretical aspects // Meat Science. — 2008. — V. 80. — P. 960–967.Lepetit J. Collagen contribution to meat toughness: Theoretical aspects // Meat Science. — 2008. — V. 80. — P. 960–967.Жаринов А.И. Термическая обработка мясных изделий //Мясные технологии. — 2011. — № 1 (97). — С. 28–33.Жаринов А.И. Термическая обработка мясных изделий //Мясные технологии. — 2011. — № 1 (97). — С. 28–33.Постников С.И. Современные белковые препараты животного происхождения для вареных колбасных изделий /С.И. Постников, И.В. Рыжинкова // Мясная индустрия. — 2009. — № 11. — C. 43–45.Постников С.И. Современные белковые препараты животного происхождения для вареных колбасных изделий /С.И. Постников, И.В. Рыжинкова // Мясная индустрия. — 2009. — № 11. — C. 43–45.Михайлов А.Н. Химия и физика коллагена кожного покрова. М. — 1980. C. 166–183.Михайлов А.Н. Химия и физика коллагена кожного покрова. М. — 1980. C. 166–183.Wallace D.G. Multiple denaturational transitions in fibrillar collagen / D.G. Wallace, R.A. Condell, J.W. Donovan, A. Paivinen, W. M. Rhee, S. B. Wade // Biopolymers. — 1986. — №25 (10). —P. 1875–1893.Wallace D.G. Multiple denaturational transitions in fibrillar collagen / D.G. Wallace, R.A. Condell, J.W. Donovan, A. Paivinen, W. M. Rhee, S. B. Wade // Biopolymers. — 1986. — №25 (10). —P. 1875–1893.Latorrea M.E. New recommendations for measuring collagen solubility / M.E. Latorrea, A.L. Lifschitzb, P.P. Purslowc // Meat Science. — 2016. V. 118. P. 78–81.Latorrea M.E. New recommendations for measuring collagen solubility / M.E. Latorrea, A.L. Lifschitzb, P.P. Purslowc // Meat Science. — 2016. V. 118. P. 78–81.Семенова А.А. Функциональные свойства животного белка с низким рН и перспективы его использования в технологии сырокопченых колбас / А.А. Семенова, Е.К. Туниева, А.И. Рогатин // Все о мясе. — 2011. — №5. — C.40–41.Семенова А.А. Функциональные свойства животного белка с низким рН и перспективы его использования в технологии сырокопченых колбас / А.А. Семенова, Е.К. Туниева, А.И. Рогатин // Все о мясе. — 2011. — №5. — C.40–41.Игнатьева Н.Ю. Коллаген — основной белок соединительной ткани (обзор). // Эстетическая медицина. — 2005. — T. VI. — № 3. — С. 247–256.Игнатьева Н.Ю. Коллаген — основной белок соединительной ткани (обзор). // Эстетическая медицина. — 2005. — T. VI. — № 3. — С. 247–256.Зайдес А.Л. Структура коллагена и её изменения при обработках. М. — 1960. — C.170–194.Зайдес А.Л. Структура коллагена и её изменения при обработках. М. — 1960. — C.170–194.Баблоян О.О. Производство клея и желатина на кожевенных заводах / О.О. Баблоян, Д. П. Радкевич, Н.А. Тимохин //М.: 1972. 174 с.Баблоян О.О. Производство клея и желатина на кожевенных заводах / О.О. Баблоян, Д. П. Радкевич, Н.А. Тимохин //М.: 1972. 174 с.Sarbon N. M. Effects of different types and concentration of salt on the rheological and thermal properties of sin croaker and shortfin scad skin gelatin / Sarbon N. M., Cheow C. S., Kyaw Z. W., Howell N. K. // International Food Research Journal. — 2014. — V.21 (1). P. 317–324.Sarbon N. M. Effects of different types and concentration of salt on the rheological and thermal properties of sin croaker and shortfin scad skin gelatin / Sarbon N. M., Cheow C. S., Kyaw Z. W., Howell N. K. // International Food Research Journal. — 2014. — V.21 (1). P. 317–324.Choi S. S. Physicochemical and sensory characteristics of fish gelatin / Choi S. S., Regenstein J. M. // Journal of Food Science. — 2000. — V. 65 (2). P. 194–199.Choi S. S. Physicochemical and sensory characteristics of fish gelatin / Choi S. S., Regenstein J. M. // Journal of Food Science. — 2000. — V. 65 (2). P. 194–199.Changdao Mu. Collagen Cryogel Cross-Linked by Dialdehyde Starch / Changdao Mu, Fang Liu, Qingsu Cheng, Hongli Li, Bo Wu, Guangzhao Zhang, Wei Lin // Macromolecular Materials and Engineering. –2010, V. 295 (2). P. 100–107.Changdao Mu. Collagen Cryogel Cross-Linked by Dialdehyde Starch / Changdao Mu, Fang Liu, Qingsu Cheng, Hongli Li, Bo Wu, Guangzhao Zhang, Wei Lin // Macromolecular Materials and Engineering. –2010, V. 295 (2). P. 100–107.Stephan Busche. Collagen based functional proteins. //Fleisch wirtschaft international. — 2011. — №3. P. 48.Stephan Busche. Collagen based functional proteins. //Fleisch wirtschaft international. — 2011. — №3. P. 48.Семенова А.А. Влияние пищевых животных ингредиентов на гелеобразующую способность каппа-каррагинана / А.А. Семенова, М.В. Трифонов // Все о мясе. — 2006. — №4. — C. 13–14.Семенова А.А. Влияние пищевых животных ингредиентов на гелеобразующую способность каппа-каррагинана / А.А. Семенова, М.В. Трифонов // Все о мясе. — 2006. — №4. — C. 13–14.Ladwig K. M. Effects of Collagen and Alkaline Phosphate on Time of Chopping, Emulsion Stability and Protein Solubility of Fine-Cut Meat Systems / Ladwig K. M., Knipe C. L., Sebranek J. G. //Journal of Food Science. — 1989. V. 54 (3). P. 541–544.Ladwig K. M. Effects of Collagen and Alkaline Phosphate on Time of Chopping, Emulsion Stability and Protein Solubility of Fine-Cut Meat Systems / Ladwig K. M., Knipe C. L., Sebranek J. G. //Journal of Food Science. — 1989. V. 54 (3). P. 541–544.Du С. Formation of calcium phosphate/collagen composites through mineralization of collagen matrix / Du С, Cui F. Z., Zhang W., Feng Q. L., Zhu X. D., de Groot K. // Journal of Biomedical Materials Research. — 2000. V. 50 (4). P. 518–527.Du С. Formation of calcium phosphate/collagen composites through mineralization of collagen matrix / Du С, Cui F. Z., Zhang W., Feng Q. L., Zhu X. D., de Groot K. // Journal of Biomedical Materials Research. — 2000. V. 50 (4). P. 518–527.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.