Чернуха Ирина Михайловна — доктор технических наук, профессор, член-корреспондент РАН, ведущий научный сотрудник, Экспериментальная клиника-лаборатория биологически активных веществ животного происхождения
109316, Москва, ул. Талалихина, 26Тел.: +7–495–676–63–21
Doctor of technical sciences, professor, corresponding member to the Russian Academy of Sciences, leading research scientist, Experimental clinic-laboratory «Biologically active substances of an animal origin»
109316, Moscow, Talalikhina str., 26Tel: +7–495–676–63–21
Ахремко Анастасия Геннадьевна — младший научный сотрудник, Экспериментальная клиника-лаборатория биологически активных веществ животного происхождения
109316, г. Москва, ул. Талалихина,26Тел.: +7–495–676–92–11
Research assistant, Experimental clinic-laboratory «Biologically active substances of an animal origin»
109316, Moscow, Talalikhina str., 26Tel.: +7–495–676–92–11
Eight protein substances that undergo changes during autolysis were found using the electrophoretic methods with the following mass spectrometric identification. The revealed protein substances have different origin: structural proteins (fragments of troponins T and myosin light chains), and metabolic proteins (creatine kinase, pyruvate kinase and alpha-enolase). The decomposition of the fractions of fast skeletal muscle troponin T in 28.0 kDa, 27 kDa and 26.5 kDa was most pronounced.
Identification of constitutive proteins and detection of the products of post — mortem degradation of protein molecules make them suitable candidates for meat quality markers and the following study of these specific fragments will lead to better understanding of the proteolytic activities that take part in the post mortem muscle transformation into meat.
При помощи электрофоретических методов с дальнейшей масс-спектрометрической идентификацией было обнаружено 8 белковых веществ, претерпевающие изменения в ходе автолиза. Выявленные белковые вещества имеют различное происхождение: структурные белки (фрагменты тропонинов Т и легкие цепи миозина), а также метаболические белки (креатинкиназа, пируваткиназа и альфаенолаза). Наиболее выраженно проходила декомпозиция фракций тропонина Т быстрых скелетных мышц в 28,0 кДа, 27 кДа и 26,5 кДа.
Идентификация конститутивных белков и выявление продуктов посмертной деградации белковых молекул, делают их хорошими кандидатами маркеров качества мяса, а дальнейшие исследования этих конкретных фрагментов приведут к лучшему пониманию протеолитических активностей, участвующих в посмертном превращении мышц в мясо.
The authors declare that there are no conflicts of interest present.